蛋白质是生命体中重要的大分子有机化合物。蛋白质在生命体内扮演着十分重要的角色，起到了催化、信号转导、结构支持等多种生命功能。因此，研究蛋白质的含量和纯度是生命科学研究的基础。蛋白质的浓度测定是确定样品中蛋白质的浓度，以确定实验条件的有效性，评估纯化过程的效果，以及评估样品的质量。
目前蛋白质浓度测定的方法有几种常用的方法，包括巴氏法、BCA法、Lowry法、Bradford法和Ninhydrin法等。这些方法的原理和操作方法略有不同，下面将对这些方法进行简单的介绍。
1.巴氏法
巴氏法（Bartholomew法）是通过蛋白质的二级结构所吸收的紫外线辐射的强度来定量测定蛋白质浓度的方法。利用波长为280nm左右的UV光线，巴氏法主要基于三氨基酸色氨酸和酪氨酸在此波长下的吸收特性进行测定。这种方法的优点在于不需要昂贵的试剂和实验设备。但是，该方法对于样品中其他物质的影响很敏感，不适用于含有其他杂质的样品。
2.BCA法
BCA（Smith法）方法利用由蛋白质与Cu2+之间的配位作用所形成的紫色复合物颜色来定量测定蛋白质的浓度。这个方法比较灵敏，可检测小于1μg/mL的蛋白质，同时可以测定蛋白质和肽的浓度。但是，这个方法的量程有限，对金属离子的污染比较敏感。
3.Lowry法
Lowry法是最早的一种测定蛋白质浓度的方法，它基于蛋白质在酸性条件下与铜离子的络合反应，最终以镁离子的还原作用反应产生的复合物来测定蛋白质浓度。这种方法的优点是稳定，特异性高，且检测灵敏度高。但是，这个方法可能会受到不同甚至相似的蛋白质含量之间的差异的影响，此外，还有可能被某些还原剂干扰。
4.Bradford法
Bradford法（Bradford，1976）是目前最广泛使用的蛋白浓度测定方法之一。与Lowry法和BCA法相比，Bradford法更加灵敏，对其它蛋白质、盐和浓度变化的影响更小。 其原理是利用可溶性蛋白质Coomassie Brilliant Blue结构内含大量游离磺酸基团，因此Coomassie Brilliant Blue在酸性条件下被游离氨基酸和小肽很快酰化而形成紫色草甸（R-250）或田纳西蓝（G-250）分子结构，吸收的最大波长在595–600 nm。草甸分子通过静电相互作用和氢键作用与蛋白质作用来诱导蛋白质分子更加紧密地结合在一起，导致草甸分子的吸收峰发生移位，从而测定到蛋白质的浓度。
5. Ninhydrin 法
Ninhydrin法是一种标准氨基酸的检测方法，也可用于总蛋白质的检测，其原理是将蛋白质或氨基酸与Ninhydrin溶液混合，得到紫色或蓝色产物，其颜色的强度与蛋白或氨基酸的浓度成正比。该方法经济简便、快速、灵敏，但是对于含有多种其他有机分子的样品不适用。
总之，以上方法都有自己的优点和缺点，具体选择何种方法应根据实验需要、样品质量以及仪器设备等方面进行权衡。在实验过程中要注意拟定实验方案，进行反复实验以排除误差，最终得到准确的测定值。