蛋白质是生命体内最重要的大分子之一，它们在细胞的结构和功能以及生物代谢等方面发挥着至关重要的作用。蛋白质的相对分子质量是评估其化学性质和生物学功能的重要参数。 测量蛋白质相对分子质量的方法有很多种，以下将介绍其中几种常见的方法。
一、SDS-PAGE
聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）是最常用的用于测量蛋白质相对分子质量的实验方法之一。在SDS-PAGE中，将待测蛋白质样品混合到聚丙烯酰胺凝胶中，该凝胶中有一定浓度的十二烷基硫酸钠（SDS）和还原剂二巯基乙醇（DTT）。SDS可以破坏蛋白质的空间结构，让所有蛋白质分子以线性形式存在，使其电泳时只受到等电点电荷作用力的影响，从而可在SDS-PAGE中得到相对分子质量分布的曲线。通过比较待测蛋白质样品在这个曲线上的迁移距离，可以推断出待测蛋白质的相对分子质量。
二、凝胶渗透色谱法
凝胶渗透色谱法（GPC）是利用分子在多孔介质中的渗透性差异，以实验样品经过多种大小孔径的装置，经过多个柱床排列的系统，从而使不同分子量的聚合物（包括蛋白质）根据其分子量在装置内的渗透性差异，以及各孔径柱床对样品的筛选效应逐步分离的方法。 在依据Gel Filtration Chromatography（多孔凝胶色谱法）将每个蛋白质往下冲，并以比较不同蛋白质冲下速度以测量其相对分子质量。
三、动态光散射法
动态光散射法（DLS）是另一种常用于测量蛋白质相对分子质量的方法。该方法基于傅里叶变换的原理，利用散射的光线波长和蛋白质的质量-体积比实时精确测量蛋白质的分子量。其主要缺点是需要密度较高的样品和较强的光源。
以上三种方法都有各自存在的优缺点。选择适宜的方法取决于实验样品的特点和实验目的。蛋白质的相对分子质量测量在研究与药物工艺学等相应领域具有重要作用。