Lowry法是一种测定蛋白质浓度的方法，由Oliver H Lowry等人在1951年提出，至今仍被广泛应用于生物化学和分子生物学领域。该方法以蛋白质与一种酸性铜离子复合，在碱性条件下形成“菲诺重铜离子络合物”，该络合物能够吸收波长为750nm的光线，从而实现测定蛋白质的浓度。
在Lowry方法中，蛋白质样品首先被溶解在碱性试剂中，使得蛋白质分子变为独立的氨基酸。然后加入一定量的双氢氨基酚，以增强铜离子还原能力。接下来加入一定量的碱性铜离子，与在样品中的氨基酸形成复合物，即“菲诺重铜离子”；还加入少量的钠钾酒石酸使体系的颜色迅速转变为蓝紫色，其还含有一种单烷基喹啉络合剂，以增强所吸收波长为750nm的光线。最后，使用分光光度计测量吸光度，从而获得蛋白质的浓度。
Lowry法主要优点是准确性高、灵敏度高且经济实惠，且可测定图片蛋白、纤维蛋白和硫化蛋白等类型的蛋白质。但此方法有以下几个缺点：
1、蛋白质样品需要处于清晰的溶液状态，而不是悬浮在悬浊液中，测量结果受到影响。
2、在这种方法中，还需要特定的试剂，如硫酸和双氢氨基酚，有时可能对蛋白质分子的性质造成影响。
3、该方法不适宜测量含Tris、EDTA等试剂的样品，这些试剂可能影响样品pH值，从而影响蛋白质浓度的测量结果。
4、在进行比色反应前，蛋白质样品需要经过长时间的饱和氨气气化使完全转为氨基酸，这要求操作人员需要耐心，同时时间太长也会引起样品的变性。
总之，Lowry法是一种常用的测定蛋白质浓度的方法，其准确性和灵敏度较高。在操作过程中需要注意样品的处理和实验条件的严格控制，以确保测量结果的准确性和可重复性。