Western blot（简称WB）是一种常见的蛋白质分析技术，可以检测蛋白质是否存在、表达量及其大小。该技术可以被用于研究蛋白质功能、识别蛋白质残基突变以及评估药物作用机制等。在生命科学和医学领域，WB被广泛应用于蛋白质的表达和分析。
Western blot的基本原理是利用蛋白电泳技术将样品中的蛋白质分离开来。蛋白质样品首先被加入到凝胶上，通过不同的分子量大小分析样品中的蛋白质种类和数量。分离蛋白质后，将其转移到亚硝基酸（Nitrocellulose）或聚丙烯酰胺（PVDF）膜上。然后，膜与特定的抗体结合，通过带电的膜将抗体固定在其表面，可用于测定特定蛋白质的分子量大小。
当对物种不同的蛋白进行检测时,就需要不同的抗体。通常,所需的抗体被称为第一抗体（Primary Antibodies）。第一抗体与待测蛋白质结合,浓缩在膜表面,之后用与第一抗体特异性相匹配，却与样品和第一抗体不相匹配的二抗体（secondary antibodies）标记反应培养得到一种强度可测量的信号。二抗体被标记为酶、放射性同位素或荧光等。
与其他蛋白质分析技术比较，WB具有高灵敏度、较高的特异性和广泛的应用范围。此外，WB与许多其他实验技术（例如ELISA和免疫组化）配合使用，可以更全面地分析蛋白质表达，对特定疾病及其治疗方案的研究提供更多的信息。
然而，WB也存在一些缺点。首先，该技术在实践中较为复杂，需要精确的实验操作和以物质发展的概念基础。其次，蛋白质样品相互干扰或特定抗体结合的选择性不佳可能导致假阳性或假阴性的结果。因此，在使用WB技术时，必须认真控制实验条件以减少这些因素的影响。
总之，Western blot技术是一种重要的蛋白质分析技术，并提供了深入研究蛋白质功能及其涉及的疾病机制的基础。虽然有其限制，但它发展亦快。随着新技术的发展和对蛋白质表达变异的更好理解，我们对其应用将会有更加深入的了解和实践。