蛋白质浓度是生化实验中最重要的参数之一，因为蛋白质是构成生命体的基本分子。在生物化学、分子生物学、细胞生物学及其他相关领域，准确测量蛋白质浓度是必须的，因为涉及到许多实验和数据的处理。在这个回答中，我们将讨论常用的蛋白质浓度测量方法及其工作原理。
一、Bradford法
Bradford法是蛋白质浓度测量中最常用的方法之一。这种方法是利用考马斯亮蓝G-250染液的吸光度变化来测量蛋白质的浓度。考马斯亮蓝G-250是一种重氮染料，其在480nm处吸收，与蛋白质反应时会发生色变，吸收峰会移动到595nm处。
Bradford法的操作简单，测量快速，需要的设备和试剂比较少。通常使用450nm的滤光片进行吸光度测量，通过标准曲线计算出蛋白质浓度。Bradford法对常见的蛋白质，如牛血清白蛋白（BSA）和溶菌酶（LYS）有很好的特异性。
二、Biuret法
Biuret法是蛋白质浓度测量的传统方法。通过Biuret试剂与蛋白质反应，使其产生紫色络合物，通过吸光度测定595nm处的光吸收度来计算蛋白质浓度。
这种方法对大多数蛋白质有很好的特异性，但是对酚酞红、柠檬酸等化合物的敏感性较高，如果同时存在这些干扰物，将会导致测量误差。此外，与Bradford法相比，Biuret法对人类免疫球蛋白等蛋白质结构复杂的蛋白质的测量准确性较低，因此不适用于复杂蛋白质的测量。
三、Lowry法
Lowry法是一种比其他方法更为精确的蛋白质浓度测量方法。该方法通过五氯酚酞与蛋白质中的酪氨酸和组氨酸反应产生复合物，再用沉淀法去除氢氧化钠后利用这种复合物的比色反应来测量其浓度。Lowry法的敏感性高，对于少量蛋白质的测量更为准确。但是，Lowry法需要多种试剂，操作较繁琐，时间较长，不适用于高通量的实验。
四、UV吸收法
UV吸收法是将蛋白质在280nm处吸收的零点测量。由于氨基酸中的芳香族的色团会发生紫外吸收现象，因此蛋白质的浓度可以通过测量其在280nm处的吸光度来计算。不同的蛋白质测量吸光度的线性区间不同，因此在使用这种方法时需要进行验证。此外，根据特征峰的强度，则可以估算出蛋白质的纯度。
在结束前，需要指出的是，虽然这些方法都是蛋白质浓度的经典测量方法，但是不可避免的会存在误差。及时的初步验证表明精确的确定蛋白质的浓度，使您得出的结论获得更高的信心和可靠性。