蛋白质互作检测技术是通过检测不同蛋白质之间的相互作用关系来研究蛋白质功能和生物学过程的一项重要技术。该技术可以帮助科学家研究蛋白质相互作用的机制、确定蛋白质复合物的组成、寻找药物靶标以及搜寻分子间的相互作用关系等应用。
目前，常用的蛋白质互作检测技术主要包括结合亲和力层析(chromatography)、表面等离子体共振(Surface Plasmon Resonance, SPR)、酵母两杂交(Yeast Two-Hybrid, Y2H)和化学交联等技术。
其中，结合亲和力层析是利用静电相互作用和序列特异性相互作用来检测蛋白质的相互作用关系。这种技术的原理是利用亲和层析柱中的亲和剂与靶蛋白的某个结构域之间的相互作用，使其在洗脱的过程中被分离出来。这种技术具有高灵敏度、高重复性和简单易行的优点，因此在寻找蛋白质相互作用的研究中得到广泛应用。
表面等离子体共振(SPR)是一种不需要标记的实时检测技术，它基于金属表面被激发产生等离子体波的原理，利用生物分子与金属表面的相互作用来检测蛋白质相互作用。这种技术具有成本低廉、实验速度快、位点特异性高等特点，因此在高通量筛选和生物传感等研究领域广泛应用。
酵母两杂交(Y2H)技术是一种体内检测蛋白质相互作用的技术，原理是将两个蛋白质分别连接到表达体内活化因子的不同区域，当它们相互结合后，就可以完成整个增强子，从而使该酵母突变体产生可观察的表型差异。这种技术具有体内仿真、可高通量筛选等优点，在蛋白质相互作用研究领域得到广泛应用。
化学交联技术是一种通过化学反应将蛋白质中的特定位点连接成共价键的技术，在静态条件下测量蛋白质复合物的结构。这种技术可以用来研究蛋白质相互作用的空间结构、分析蛋白质复合物的组成等方面。
总的来说，蛋白质互作检测技术是一项非常重要的技术，其应用范围广泛，可以帮助科学家更深入的了解生物过程中各种蛋白质之间的相互作用关系，进一步推动生命科学领域的研究和发展。