蛋白质是生物体内最重要的分子之一，其在细胞代谢、信号传导、免疫防御等生命过程中起着重要的作用。因此，准确测定蛋白质浓度对于医学、生物学等领域研究至关重要。本文介绍蛋白质浓度测定方法及其原理。
一、Lowry法
Lowry法是一种广泛应用于蛋白质浓度测定的方法，它基于酚-硫酸法，通过氧化馏出相中的色氨酸和酪氨酸，使它们与重铬酸钾发生还原反应，并与酸性高氯酸生成一种深蓝色产物。该产物的含量与蛋白质的含量成线性相关，从而可用于测定蛋白质浓度。Lowry法灵敏度较高，但需要耗时、耗费试剂和步骤繁琐。
二、Bradford法
Bradford法基于考马斯酸与蛋白质间的相互作用，利用吸光度的变化来测定蛋白质的浓度。该方法运用的化学反应中，酸的离子化程度受蛋白质的氨基酸残基类型和数量的影响，使蛋白质与染料产生不同的化学反应，从而改变了染料分子的吸收光谱。相比于Lowry法，Bradford法也需要少量的蛋白质，具有快速、便捷的优点。
三、Biuret法
Biuret法基于蛋白质分子内含的肽键——两个氨基酸残基分子连接在一起，其中的碳-氮连接便构成了肽键。肽键与Biuret试剂作用后，通过络合作用形成了紫色复合物，复合物的含量与蛋白质的浓度成正比。Biuret法对于构象和C末端氨基酸含量的影响比较小，由此可以应用于一般蛋白质浓度的快速测定。
以上三种方法是蛋白质浓度测定中最常用的技术，可以适用于各种不同类型的蛋白质。需要注意的是，不同类型的蛋白质在测定方法上会存在一些差异，因此在选择测定方法时需要充分考虑蛋白质特性和实验目的。