组蛋白泛素化（Histone ubiquitination）是指细胞中一类对组蛋白进行共价修饰的生物化学过程。在这个过程中，组蛋白和泛素（Ubiquitin）结合，从而介导下游的生物学功能，如基因转录、DNA复制、DNA损伤修复等。目前，组蛋白泛素化已经成为细胞研究领域中一个热点话题。
组蛋白泛素化的历史可以追溯到20世纪70年代，当时研究者发现，在哺乳动物组织中存在能够将泛素分子连接到组蛋白分子上的酶。随着分子生物学和生物化学技术的快速发展，越来越多的分子机制得以揭示。泛素连接酶（E3）是组蛋白泛素化所需的最重要酶之一，能够将泛素连接到组蛋白的N、C端或Lys位点。已知的泛素连接酶包括RING finger蛋白家族、HECT蛋白家族和RBR蛋白家族等。不同的泛素连接酶具有不同的功能和底物特异性。
泛素连接后的组蛋白可以影响下游的生物学功能。例如，在哺乳动物细胞中，H2AK119ub1（泛素连接到组蛋白H2A的Lys119位点）与DNA复制和DNA损伤修复过程中的染色质结构密切相关。此外，在RNA聚合酶II启动复合物形成的过程中，H2BK120ub1（泛素连接到组蛋白H2B的Lys120位点）被认为是必需的。
组蛋白泛素化的研究方法包括抗体沉淀、质谱分析、染色质免疫共沉淀（ChIP）等。其中，ChIP技术是目前应用最广泛的方法之一。通过ChIP，可以获得与组蛋白泛素化相关的DNA片段及泛素化状态的信息。
虽然组蛋白泛素化作为一种细胞生物学重要的修饰方式已经得到充分研究，但它的分子机制和生物学功能仍有许多待解决的问题。因此，未来的研究将着重于发现新的修饰位点、识别新的底物和泛素连接酶，以及揭示泛素化对于细胞生理和病理过程的影响。
在综述中，笔者就组蛋白泛素化的概念、作用机制、研究方法等方面进行了简单的介绍。组蛋白泛素化不仅可以为我们深入理解细胞内分子机制提供帮助，更可以为生命科学研究提供新的思路和技术手段。